Glycin
Glycin ist die kleinste proteinogene Aminosäure. Der Körper kann sie unter anderem aus L-Serin selbst bilden. In bestimmten Situationen kann die körpereigene Bildung im Verhältnis zum Bedarf begrenzt sein; deshalb wird Glycin häufig als bedingt essenziell bezeichnet.
Was macht Glycin besonders?
Die Seitenkette von Glycin besteht nur aus einem Wasserstoffatom. Dadurch beansprucht die Aminosäure wenig Platz in Proteinen und ermöglicht besondere räumliche Strukturen. Anders als die übrigen proteinogenen Aminosäuren besitzt Glycin kein chirales Kohlenstoffatom. Die Bezeichnung „L-Glycin“ ist daher chemisch nicht präzise; korrekt ist „Glycin“.
Welche biochemischen Aufgaben hat Glycin?
Bestandteil von Kollagen
In Kollagen steht an etwa jeder dritten Position der Aminosäurekette Glycin. Seine kleine Seitenkette ermöglicht die enge Packung der Kollagen-Dreifachhelix. Kollagen kommt beispielsweise in Haut, Sehnen, Knorpel und Knochen vor. Daraus lässt sich keine Wirkung einer zusätzlichen Glycinzufuhr auf diese Gewebe ableiten.
Baustein von Glutathion und weiteren Verbindungen
Glycin bildet gemeinsam mit Glutamat und Cystein das Tripeptid Glutathion. Außerdem ist es an der körpereigenen Bildung von Kreatin, Purinbausteinen und Häm beteiligt. Diese Angaben beschreiben normale Stoffwechselwege, nicht die Wirkung eines Glycinpräparats.
Verbindung zum Folatstoffwechsel
Glycin und Serin können über das Enzym Serin-Hydroxymethyltransferase ineinander umgewandelt werden. Dabei werden Ein-Kohlenstoff-Einheiten im Folatstoffwechsel übertragen. Auch beim Glycinabbau entstehen solche Einheiten, die der Organismus in weiteren Synthesewegen nutzen kann.
Wie wird Glycin aufgenommen und gebildet?
Glycin wird mit eiweißhaltigen Lebensmitteln aufgenommen und zusätzlich im Körper synthetisiert, insbesondere aus Serin. Nach der Aufnahme kann es in Proteine eingebaut, für verschiedene Biosynthesen genutzt oder weiter abgebaut werden. Glycin zählt zu den glucogenen Aminosäuren.
In welchen Lebensmitteln kommt Glycin vor?
Tierische Quellen
Gelatine, kollagenreiches Bindegewebe, Geflügel- und Fischhaut, Fleisch und Fisch. Die tatsächlichen Mengen hängen von Lebensmittel und Zubereitung ab.
Pflanzliche Quellen
Sojabohnen, Linsen, Bohnen, Kichererbsen, Kürbiskerne, Sonnenblumenkerne und Haferflocken.
Wie hoch ist der tägliche Bedarf?
Für Glycin gibt es keinen eigenständigen WHO-Referenzwert für die tägliche Aufnahme. Die Versorgung beruht auf der Ernährung und der körpereigenen Bildung. Eine allgemeine Empfehlung zur zusätzlichen Einnahme lässt sich daraus nicht ableiten.
Häufig gestellte Fragen (FAQ)
Warum gilt Glycin als bedingt essenziell?
Weil der Körper Glycin selbst bilden kann, diese Bildung unter bestimmten Bedingungen aber möglicherweise nicht den gesamten Bedarf deckt.
Warum ist Glycin in Kollagen so häufig?
Seine sehr kleine Seitenkette passt in das dicht gepackte Innere der Kollagen-Dreifachhelix.
Was hat Glycin mit Kreatin zu tun?
Bei der Kreatinsynthese wird eine Gruppe von Arginin auf Glycin übertragen. Das entstehende Guanidinoacetat wird anschließend methyliert.
Welche Beziehung besteht zwischen Glycin und Serin?
Beide Aminosäuren können im Stoffwechsel ineinander überführt werden. Die Reaktion ist mit dem Folat- und Ein-Kohlenstoff-Stoffwechsel verbunden.
Ist Glycin eine L-Aminosäure?
Nein. Glycin ist nicht chiral und besitzt daher keine L- oder D-Form. Die gelegentlich verwendete Bezeichnung „L-Glycin“ ist ungenau.
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